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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9406d.zip / M9460701.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-06-25  |  2KB  |  39 lines
  1.        Document 0701
  2.  DOCN  M9460701
  3.  TI    Stability and proteolytic domains of Nef protein from human
  4.        immunodeficiency virus (HIV) type 1.
  5.  DT    9408
  6.  AU    Freund J; Kellner R; Houthaeve T; Kalbitzer HR; Max-Planck-Institute for
  7.        Medical Research, Department of; Biophysics, Heidelberg, Germany.
  8.  SO    Eur J Biochem. 1994 Apr 15;221(2):811-9. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/94229079
  10.  AB    Proteolytic experiments in conjunction with 1H-NMR spectroscopy show
  11.        that the Nef (negative factor) protein from human immunodeficiency virus
  12.        type 1 probably consists of two main domains, the N-terminal anchor
  13.        domain at amino acid positions 2-65 and the C-terminal core domain at
  14.        positions 66-206. The N-terminal domain is likely to be located at the
  15.        surface of the protein, while the C-terminal domain has a compactly
  16.        folded core and is stable in the absence of the anchor domain. It is
  17.        conceivable that the core domain represents a functional domain of the
  18.        Nef protein, activated after the removal of the membrane anchor by the
  19.        human-immunodeficiency-virus protease or cellular proteases. Nef is
  20.        stable at pH 5-12 and denatures at 317-322 K. The Nef protein remains in
  21.        its native conformation in dimethyl-sulfoxide/water mixtures up to 35%
  22.        (by vol.), and in acetonitrile/water up to 14% (by vol.). Nef refolds
  23.        spontaneously after denaturation with urea or guanidinium hydrochloride.
  24.        The 1H-NMR parameters and pKa values of five of the nine histidine
  25.        residues and one of the seven tyrosine residues were determined and were
  26.        found in four cases to be typical for residues which are not located in
  27.        the interior of the protein.
  28.  DE    Amino Acid Sequence  Electrophoresis, Polyacrylamide Gel  Escherichia
  29.        coli/GENETICS  Gene Products, nef/*CHEMISTRY/GENETICS/METABOLISM
  30.        Histidine/METABOLISM  Human  Hydrogen-Ion Concentration  HIV
  31.        Protease/METABOLISM  HIV-1/*CHEMISTRY/GENETICS  Molecular Sequence Data
  32.        Nuclear Magnetic Resonance  Pancreatopeptidase/METABOLISM  Protein
  33.        Denaturation  Solubility  Support, Non-U.S. Gov't  Temperature
  34.        Trypsin/METABOLISM  Tyrosine/METABOLISM  JOURNAL ARTICLE
  35.  
  36.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  37.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  38.  
  39.